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酵素は、生体システムの重要なタンパク質分子であり、一度合成されると、通常、消化および呼吸プロセスの燃料として取り込まれる物質（たとえば、糖、脂肪、分子状酸素）とは異なり、他の種類の分子に変換されません。これは、酵素が 触媒、それは彼らが自分自身を変更せずに化学反応に参加できることを意味します。ユニークな情報を追加せずに議論の条件を口述することで参加者と聴衆を理想的に結論に向かって動かす公開討論のモデレーターのようなものです。
2,000以上の酵素が特定されており、それぞれが1つの特定の化学反応に関与しています。したがって、酵素は基質特異的です。それらは、参加する反応の種類に基づいて、6つのクラスに分類されます。
酵素の基礎
酵素は、以下の条件下で体内で膨大な数の反応が起こることを可能にします ホメオスタシス、または全体的な生化学的バランス。たとえば、多くの酵素は、体が通常維持するpH（酸性度）レベルに近いpH（酸性度）レベルで最適に機能します（つまり、アルカリ性でも酸性でもありません）。他の酵素は、環境の要求により、低pH（高酸性度）で最適に機能します。たとえば、一部の消化酵素が作用する胃の内部は非常に酸性です。
酵素は、血液凝固からDNA合成、消化に至るプロセスに参加します。一部は細胞内でのみ見られ、解糖などの小分子が関与するプロセスに関与します。他のものは腸に直接分泌され、飲み込んだ食物などのバルク物質に作用します。
酵素はかなり高分子量のタンパク質であるため、それぞれが明確な三次元形状を持っています。これは、それらが作用する特定の分子を決定します。ほとんどの酵素の形状は、pHに依存することに加えて、温度に依存しているため、かなり狭い温度範囲で最適に機能します。
酵素の仕組み
ほとんどの酵素は、 活性化エネルギー 化学反応の。時には、それらの形状が、反応を物理的に互いに近づける場合があります。おそらく、スポーツチームのコーチやワークグループマネージャーが、タスクをより迅速に遂行することを意図しています。酵素が反応物に結合すると、酵素の形状が変化し、反応物が不安定になり、反応に伴う化学的変化の影響を受けやすくなると考えられています。
エネルギーの入力なしで進行できる反応は、発熱反応と呼ばれます。これらの反応では、生成物、または反応中に形成される化学物質は、反応成分として機能する化学物質よりもエネルギーレベルが低くなります。このようにして、水のような分子は、独自の（エネルギー）レベルを「シーク」します。原子は、水が下り坂で利用可能な最低の物理的ポイントに流れるように、総エネルギーが低い配列にあることを「好み」ます。これらすべてをまとめると、発熱反応は常に自然に進行することは明らかです。
ただし、入力がなくても反応が発生するという事実は、反応の発生率については何も言及していません。体内に取り込まれた物質が自然に細胞エネルギーの直接的な供給源として機能できる2つの誘導体物質に変化する場合、反応が自然に完了するまでに数時間または数日かかる場合、これはほとんど役に立ちません。また、生成物の総エネルギーが反応物の総エネルギーよりも高い場合でも、エネルギー経路はグラフ上の滑らかな下り坂ではありません。代わりに、製品は、「こぶを乗り越える」ことができ、反応が進行するように、開始時よりも高いレベルのエネルギーを達成する必要があります。製品の形で成果を上げる反応物へのエネルギーのこの初期投資は、前述のとおりです 活性化のエネルギー、またはEa.
酵素の種類
人体には、6つの主要なグループ、またはクラスの酵素が含まれています。
酸化還元酵素 酸化および還元反応の速度を高めます。これらの反応はレドックス反応とも呼ばれ、反応物の1つが別の反応物が獲得する1組の電子を放棄します。電子対供与体は酸化されていると言われ、還元剤として作用しますが、電子対受容体は還元されており、酸化剤と呼ばれます。もっと簡単に言えば、この種の反応では、酸素原子、水素原子、またはその両方が移動します。例には、シトクロムオキシダーゼおよび乳酸デヒドロゲナーゼが含まれます。
トランスフェラーゼ メチル（CHなどの原子群の移動に沿った速度3）、アセチル（CH3CO）またはアミノ（NH2）1つの分子から別の分子へのグループ。酢酸キナーゼとアラニンデアミナーゼはトランスフェラーゼの例です。
加水分解酵素 加水分解反応を加速します。加水分解反応は水（H2O）通常、水から-OH（ヒドロキシル基）を生成物の1つに、単一の-H（水素原子）をもう1つに付加することにより、分子内の結合を分割して2つの娘生成物を作成します。その間、-Hおよび-OH成分によって置き換えられた原子から新しい分子が形成されます。消化酵素のリパーゼとスクラーゼは加水分解酵素です。
リアーゼ 二重結合への1つの分子グループの追加率、または二重結合を作成するための近くの原子からの2つのグループの削除率を高めます。これらは、除去された成分が水または水の一部によって置き換えられないことを除いて、加水分解酵素のように機能します。このクラスの酵素には、シュウ酸脱炭酸酵素とイソクエン酸リアーゼが含まれます。
イソメラーゼ 異性化反応をスピードアップします。これらは、反応物の元の原子がすべて保持されているが、反応物の異性体を形成するように再配置された反応です。 （異性体は、同じ化学式であるが配置が異なる分子です。）例には、グルコース-リン酸イソメラーゼおよびアラニンラセマーゼが含まれます。
リガ （シンセターゼとも呼ばれます）は、2つの分子の結合速度を高めます。彼らは通常、アデノシン三リン酸（ATP）の分解に由来するエネルギーを利用してこれを達成します。リガーゼの例には、アセチルCoAシンテターゼおよびDNAリガーゼが含まれる。
酵素阻害
温度とpHの変化に加えて、他の要因により酵素活性が低下またはシャットダウンする可能性があります。アロステリック相互作用と呼ばれるプロセスでは、分子が反応物と結合する場所から離れた部分に結合すると、酵素の形状が一時的に変化します。これにより、機能が失われます。これは、製品自体がアロステリック阻害剤として機能する場合に役立つことがあります。これは、通常、追加の製品が不要になった時点まで反応が進行したことを示しているためです。
競合阻害では、調節化合物と呼ばれる物質が結合部位の反応物と競合します。これは、同時に複数の作業キーを同じロックに入れようとすることに似ています。これらの調節化合物の十分な量が存在する十分な量の酵素に結合すると、反応経路が遅くなるか、シャットダウンします。微生物学者は細菌酵素の結合部位と競合する化合物を設計できるため、これは薬理学に役立ちます。細菌が病気を引き起こしたり、人体で生き延びたりするのをはるかに困難にします。
非競合的阻害では、阻害分子は、アロステリック相互作用で起こることと同様に、活性部位とは異なるスポットで酵素に結合します。不可逆的阻害は、阻害剤が酵素に永久的に結合するか、酵素を著しく分解し、その機能が回復できない場合に発生します。神経ガスとペニシリンは、両方ともこのタイプの抑制を利用しますが、意図は大きく異なります。