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抗体とも呼ばれる免疫グロブリンは、免疫系の重要な部分を構成する糖タンパク質分子であり、より一般的には感染症や外来の「侵入」と戦う役割を果たします。多くの場合、「Ig」と略される抗体は、人間や他の脊椎動物の血液や他の体液に含まれています。それらは、微生物などの外来物質（バクテリア、原生動物の寄生虫、ウイルスなど）の特定と破壊に役立ちます。
免疫グロブリンは、IgA、IgD、IgE、IgG、IgMの5つのカテゴリーに分類されます。 IgA、IgG、IgMのみが人体に大量に含まれていますが、これらはすべて、ヒトの免疫応答の重要な、または潜在的に重要な要因です。
免疫グロブリンの一般的性質
免疫グロブリンは、白血球（白血球）のクラスであるBリンパ球によって産生されます。それらは、2本の長い重（H）鎖と2本の短い軽（L）鎖からなる対称的なY字型分子です。概略的には、Yの「ステム」には2つのL鎖が含まれ、これらは免疫グロブリン分子の底部から頂部のほぼ中間で分離し、約90度の角度で発散します。 2つのLチェーンは、Yの「アーム」の外側、またはスプリットポイントの上のHチェーンの部分に沿って走ります。したがって、ステム（2つのHチェーン）と両方の「アーム」（1つのHチェーン、1つのLチェーン）は、2つの並列チェーンで構成されます。 Lチェーンには、カッパとラムダの2つのタイプがあります。これらの鎖はすべて、ジスルフィド（S-S）結合または水素結合を介して相互作用します。
免疫グロブリンは、一定部分（C）と可変部分（V）に分けることもできます。 C部分は、すべてまたはほとんどの免疫グロブリンが関与する活動を指図し、V領域は特定の抗原（つまり、特定の細菌、ウイルス、または他の外来分子または実体の存在を知らせるタンパク質）に結合します。抗体の「アーム」は正式にはFab領域と呼ばれ、「Fab」は「抗原結合フラグメント」を意味します。 Yの分岐点に最も近いFabアームの部分は異なる抗体間でかなり一定であり、Cの一部と見なされるため、このV部分には、Fab領域の最初の110個のアミノ酸のみが含まれ、全体ではありません領域。
類推として、典型的な車のキーを考えてみましょう。これは、キーが動作するように設計されている特定の車両に関係なく、ほとんどのキーに共通する部分（たとえば、使用時に手に持つ部分）と問題の車両のみに固有です。ハンドル部分は抗体のC成分に、特殊部分はV成分に例えることができます。
定常および可変免疫グロブリン領域の機能
F領域と呼ばれる、Yの枝の下のC成分の部分は、抗体操作の脳と考えられます。 V領域が特定のタイプの抗体で何をするように設計されていても、C領域はその機能の実行を制御します。 IgGおよびIgMのC領域は補体経路を活性化するものであり、炎症、食作用（特殊な細胞が物理的に異物を飲み込む）および細胞分解に関与する非特異的な「防御の第一線」免疫反応のセットです。 IgGのC領域は、これらの食細胞および「ナチュラルキラー」（NK）細胞に結合します。 IgEのC領域は、マスト細胞、好塩基球、好酸球に結合します。
V領域の詳細に関しては、免疫グロブリン分子のこの非常に可変性のストリップ自体が、超可変領域とフレームワーク領域に分割されています。あなたの直感がおそらく示唆するように、超可変の理由の多様性は、免疫グロブリンがキーインロックスタイルを認識できる驚くべき範囲の抗原の原因です。
IgA
IgAは、ヒト系の抗体の約15％を占め、免疫グロブリンの2番目に一般的なタイプになります。ただし、血清には約6％しか見つかりません。血清では、単量体の形で発見されます-つまり、上記のようにY形の単一分子として。しかし、その分泌物には、二量体、または一緒に結合したY単量体の2つとして存在します。実際、IgAは牛乳、唾液、涙、粘液などのさまざまな生体分泌物に見られるため、二量体がより一般的です。それは、それがターゲットとする外国の存在のタイプに関して非特異的である傾向があります。粘液膜上に存在するため、物理的に脆弱な場所、または微生物が体内のより深いところに容易に見つけられる場所の重要なゲートキーパーになります。
IgAの半減期は5日間です。 Yモノマーごとに2つ、抗原を結合する合計4つの部位としての分泌形態。エピトープは免疫反応を引き起こす侵入者の特定の部分であるため、これらは適切にエピトープ結合部位と呼ばれます。 IgAは、高レベルの消化酵素にさらされている粘膜で見られるため、これらの酵素による分解を防ぐ分泌成分を持っています。
IgD
IgDは免疫グロブリンの5つのクラスの中で最もまれであり、血清抗体の約0.2パーセント、つまり500分の1を占めています。これは単量体であり、2つのエピトープ結合部位を持っています。
IgDは、B細胞受容体（sIgとも呼ばれる）としてBリンパ球の表面に付着しており、血漿中を循環している免疫グロブリンからのシグナルに応答して、Bリンパ球の活性化と抑制を制御すると考えられています。 IgDは、自己反応性自己抗体を生成することにより、Bリンパ球を積極的に除去する要因となります。抗体がそれを作る細胞を攻撃するのは不思議に思えますが、時にはこの除去が熱狂的または誤った方向の免疫応答を制御したり、損傷を受けて有用な製品を合成しなくなったときにプールからB細胞を取り出すことがあります。
事実上の細胞表面受容体としての役割に加えて、IgDは血液およびリンパ液中にあまり見られません。また、ペニシリン上の特定のハプテン（抗原サブユニット）と反応すると考えられる人もいます。これが、この抗生物質にアレルギーがある人がいる理由です。また、通常の無害な血液タンパク質と同じように反応し、それにより自己免疫反応を引き起こす可能性があります。
IgE
IgEは、血清抗体の約0.002パーセント、またはすべての循環免疫グロブリンの約1 / 50,000を占めています。それにもかかわらず、それは免疫応答において重要な役割を果たします。
IgDと同様に、IgEは単量体であり、各「アーム」に1つずつ、2つの抗原結合部位があります。半減期は2日です。血液中を循環するマスト細胞と好塩基球に結合しています。そのため、それはアレルギー反応のメディエーターです。抗原がマスト細胞に結合したIgE分子のFab部分に結合すると、マスト細胞はヒスタミンを血流に放出します。 IgEは、原生動物種の寄生虫（アメーバや他の単細胞または多細胞の侵入者も考えてください）の溶解または化学的分解にも関与しています。 IgEは、虫（寄生虫）および特定の節足動物の存在に応じて作られます。
時には、IgEは他の免疫成分を活性化することにより、免疫反応において間接的な役割も果たします。 IgEは、炎症を開始することにより粘膜表面を保護できます。炎症は痛みや腫れを引き起こす傾向があるため、炎症は望ましくない何かを暗示していると考えるかもしれません。しかし、炎症は、他の多くの免疫効果の中でも、補体経路からのタンパク質であるIgGを可能にし、白血球が組織に入り込んで侵入者に立ち向かうことを可能にします。
IgG
IgGは人体の主要な抗体であり、免疫グロブリン全体の85％を占めています。これの一部は、問題のIgGサブクラスに応じて、7月から23日の長い、しかし可変的な半減期のためです。
5種類の免疫グロブリンのうち3種類と同様に、IgGは単量体として存在します。主に血液とリンパ液に含まれています。妊婦の胎盤を通過するユニークな能力があり、胎児や新生児を保護します。その主な活動には、マクロファージ（特殊な「食べる」細胞）および好中球（別のタイプの白血球）の食作用の増強が含まれます。中和毒素;ウイルスを不活性化し、バクテリアを殺します。これにより、IgGは幅広い機能パレットを提供し、システムで広く普及している抗体に適合します。通常、侵入者が存在する場合、IgMのすぐ後ろに続くシーンの2番目の抗体です。その存在は、身体の既往症の応答で大幅に増加します。 「記憶喪失」は「忘れない」という意味であり、IgMは以前に遭遇した侵入者に応答し、その数が急増します。最後に、IgGのFc部分はNK細胞に結合し、侵入した微生物の影響を殺したり制限したりする抗体依存性細胞媒介細胞傷害、またはADCCと呼ばれるプロセスを開始します。
IgM
IgMは免疫グロブリンの巨像です。それは、ペンタメーター、または5つの結合したIgMモノマーのグループとして存在します。 IgMの半減期は短く（約5日）、血清抗体の約13〜15％を占めています。重要なことに、それはまた、その4つの抗体兄弟の中で最初の防御線であり、典型的な免疫学的応答の間に作られた最初の免疫グロブリンです。
IgMは五量体であるため、10のエピトープ結合部位があり、激しい敵になります。他のほとんどの免疫グロブリンのものと同様に、その5つのFc部分は補体タンパク質経路を活性化することができ、この点で「ファーストレスポンダー」が最も効率的なタイプの抗体です。 IgMは侵入する物質を凝集させ、個々の断片を互いにくっつけて体から簡単に除去できるようにします。また、微生物の追い出しに対する特定の親和性で、微生物の溶解と食作用を促進します。
IgMの単量体型は実際に存在し、主に受容体またはsIg（IgDと同様）としてBリンパ球の表面に見られます。興味深いことに、9ヶ月の年齢までに体はすでに成人レベルのIgMを産生しています。
抗体の多様性に関する注意
5つの免疫グロブリンのそれぞれのFab成分の超可変部分の非常に高い変動性のおかげで、天文学的な数のユニークな抗体が5つの正式なクラスにわたって作成されます。これは、L鎖とH鎖にも多くのアイソタイプ、または表面的には配列は同じであるが異なるアミノ酸を含む鎖があるという事実によって補強されています。実際、45の異なる「カッパ」L鎖遺伝子、34の「ラムダ」L鎖遺伝子、90のH鎖遺伝子があり、合計177の遺伝子があり、300万以上のユニークな遺伝子の組み合わせが得られています。
これは、進化と生存の観点から理にかなっています。免疫システムは、既に「知っている」侵入者に立ち向かう準備ができている必要があるだけでなく、見たことがない侵入者、またはその点で真に新しい侵入者に対する最適な応答を作成する準備も必要です。突然変異によって進化したインフルエンザウイルスとして。長期にわたる微生物と脊椎動物種にわたる宿主と侵入者の相互作用は、実際に進行中の、不可抗力の「軍拡競争」に過ぎません。